极道
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AlphaFold打开了蛋白质潘多拉魔盒
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原文中文，约1000字，阅读约需3分钟。
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内容提要
谷歌DeepMind的AlphaFold通过比较蛋白质结构的新方式，发现了蛋白质结构之间的联系，甚至发现了从未见过的形状。研究人员发现了超过两百万个形状相似的蛋白质“簇”，数量是仅使用序列的十倍。研究人员发现了一些惊人的联系，例如，包括人类在内的复杂生物用来检测病毒DNA并触发快速免疫攻击的一种蛋白质与来自单细胞细菌和古细菌的蛋白质组成了一个群集。同时，研究人员发现了一种以前从未见过的蛋白质形状，被称为“β-花”。这项工作打开了探索蛋白质宇宙的新方法，是一个新领域的开始。
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关键要点
- 谷歌DeepMind的AlphaFold发现了蛋白质结构之间意想不到的联系。
- DeepMind通过基因组数据预测了生物体中几乎所有已知蛋白质的结构，积累了约2.14亿个结构。
- 研究团队开发了一种新工具，可以根据数据库中的相似性快速比较蛋白质结构，识别出超过两百万个形状相似的蛋白质簇。
- 通过比较结构的新方式，发现的相关蛋白质群数量是仅使用序列的十倍。
- 研究人员发现了一些惊人的联系，包括复杂生物用来检测病毒DNA的蛋白质与单细胞细菌和古细菌的蛋白质组成了一个群集。
- 瑞士巴塞尔大学的团队创建了一个网络，连接了AlphaFold数据库中超过5000万个最准确预测的结构。
- 研究人员发现了一种以前从未见过的蛋白质形状，称为“β-花”，其结构类似于花瓣。
- 含有β-花的蛋白质之间存在较远的亲缘关系，但其作用尚不清楚。
- 这项工作打开了探索蛋白质宇宙的新方法，是一个新领域的开始。
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